Biocrystallography - Teoria (2006/2007)

Course partially running

Course code
4S00160
Name of lecturer
Ugo Luigi Monaco
Number of ECTS credits allocated
5
Academic sector
BIO/11 - MOLECULAR BIOLOGY
Language of instruction
Italian
Location
VERONA
Period
2nd semester dal Mar 1, 2007 al Jun 8, 2007.

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Lesson timetable

2nd semester
Day Time Type Place Note
Wednesday 10:30 AM - 12:30 PM lesson Lecture Hall M  
Thursday 9:30 AM - 11:30 AM lesson Lecture Hall H  

Learning outcomes

Il corso di Biocristallografia per la Laurea Biennale specialistica in Biotecnologie Molecolari ed Industriali si propone lo sviluppo delle capacità necessarie per la lettura critica di lavori riguardanti la Biocristallografia, branca fondamentale della Biologia Strutturale moderna.
Dopo una’introduzione ai fondamenti della teoria della diffrazione e dei metodi moderni usati per la raccolta dei dati si affrontano il problema della fase e le differenze metodologiche nella determinazione delle strutture di piccole molecole e di macromolecole. Il corso prevede inoltre la lettura di lavori scientifici che vengono aggiornati ogni anno e che riguardano strutture di grande importanza biologica. Il laboratorio introduce gli studenti alle tecniche fondamentali del campo, soprattuto quelle che riguardano la preparazione di cristalli biologici.

Syllabus

Introduzione. Tecniche usate per la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. Ruolo della Biocristallografia nella strutturistica macromolecolare.

Teoria della diffrazione. Il fenomeno della diffusione. Geometria. Diffusione dovuta ad un unico elettrone. Diffusione da un atomo. Il fattore di scattering atomico. Fattore di struttura. Il fattore di struttura di un atomo non collocato nell'origine di un sistema di coordinate. Diffusione di un filare di atomi. Diffusione di un insieme tridimensionale di atomi. Condizioni di Von Laue. Fattore di Struttura di un cristallo. Le convoluzioni nel calcolo della diffrazione dei raggi X. Legge di Bragg.

Proprietà dei cristalli. Simmetria. Elementi di Simmetria. Gruppi spaziali. Reticolo reciproco. Preparazione dei cristalli macromolecolari. Proprietà dei cristalli di proteina. Relazione fra reticolo reciproco e reticolo cristallino. Sfera di Ewald. Determinazione del gruppo spaziale di un cristallo. Calcolo del numero di molecole presenti nella cella unitaria di un cristallo macromolecolare.

Determinazione della struttura molecolare per diffrazione dei raggi X. Il problema della fase. Stadi nella determinazione di una struttura macromolecolare. Sorgenti di raggi X. Metodi di raccolta di dati. Risoluzione del problema della fase. Sostituzione isomorfa multipla. La Funzione di Patterson. Trattamento degli errori. Calcolo delle mappe di densità elettronica. Sostituzione molecolare.

Costruzione e raffinamento del modello. Interpretazione delle mappe di densità elettronica. Costruzione del modello. Ruolo dell'informatica grafica. Raffinamento del Modello. Criteri di accuratezza. Il fattore R. I grafici di Ramachandran. Controllo della stereochimica.

Alcuni risultati della Biocristallografia. La sintesi di Fourier differenza nello studio funzionale delle proteine. Esempi. Cambiamenti conformazionali. Biocristallografia risolta nel tempo. Importanza della luce di sincrotrone

Assessment methods and criteria

Orale

Studying