Studi di diffrazione di raggi X su lectine con importanti proprietà farmaceutiche isolate da funghi commestibili. (continuazione, anno 2004)

Data inizio
7 gennaio 2004
Durata (mesi) 
36
Dipartimenti
Biotecnologie
Responsabili (o referenti locali)
Monaco Ugo Luigi

Un aspetto importante che è emerso recentemente dal lavoro sperimentale condotto sulle lectine di funghi commestibili è che molte di queste proteine hanno proprietà antitumorali. Il gruppo di Verona è all’avanguardia in questo campo di ricerca avendo cristallizzato la prima lectina isolata da funghi commestibili e avendone risolto la struttura, (lectina di Agaricus bisporus, fungo prataiolo o champignon, denominata ABL). Il gruppo ha in corso di stampa una pubblicazione che descrive questa cristallizzazione. La struttura, che è stata risolta con metodi standard, ha rivelato un fold nuovo. Il gruppo sta attualmente completando il raffinamento del modello ed ha intrapreso gli studi di diffrazione di raggi X sui co-cristalli della lectina. Di conseguenza questo progetto riguarderà la descrizione strutturale di altre lectine da funghi commestibili che probabilmente presentano effetti interessanti sullo sviluppo e sulla proliferazione cellulare.
Il gruppo ha già riprodotto gli esperimenti di cristallizzazione su una lectina isolata dal fungo Pleurotus ostreatus (POL) che pero' finora non diffrangono ad un risoluzione sufficientemente alta. Non è inoltre ancora chiaro se si tratti della lectina alla quale è stata attribuita la capacità di inibire la crescita di cellule di epatoma e di sarcoma. Il gruppo cercherà di migliorare la qualità di questi cristalli e, in collaborazione con l'Università di Pavia, identificherà la lectina sulla base della sua struttura primaria.
Usando la stessa colonna di affinità usata nella purificazione della POL, è stata isolata una nuova lectina dal fungo Boletus edulis, la specie piu' consumata in Italia. La sequenza parziale, effettuata a Pavia, ha definito i primi 20 aminoacidi e su questa base si è visto che la proteina non mostra omologia di sequenza con altre proteine note. Sono stati inoltre preparati cristalli che devono ancora essere esaminati per verificare la qualità di diffrazione. Il gruppo si propone di completare la caratterizzazione di questa nuova interessante proteina. Ciò richiederà una collaborazione con Pavia per determinare la sequenza aminoacidica completa e per accertare se questa proteina abbia proprietà antitumorali oppure no. Il gruppo di Verona si concentrerà sulla determinazione della struttura tridimensionale della proteina e sull'analisi delle caratteristiche del suo/suoi siti di legame.

Enti finanziatori:

Ateneo
Finanziamento: assegnato e gestito dal Dipartimento
Programma: RICATENEO - Finanziamenti d'Ateneo per la Ricerca Scientifica

Partecipanti al progetto

Collaboratori esterni

Maria Elena Carrizo
Cordoba (Argentina) Biochimica Borsista Post Doc

Attività

Strutture