Espressione, purificazione, cristallizazione e studi di diffrazione di raggi X di proteine che legano molecole idrofobiche (2004)

Data inizio
1 gennaio 2004
Durata (mesi) 
24
Dipartimenti
Biotecnologie
Responsabili (o referenti locali)
Monaco Ugo Luigi
URL
2004051197_001
Parole chiave
CRISTALLOGRAFIA;RISONANZA MAGNETICA NUCLEARE;ANALISI DI SEQUENZE;SPETTROMETRIA DI MASSA;MODELLISTICA MOLECOLARE;ELETTROFORESI NON CONVENZIONALE;PROTEINE DI TRASPORTO;MOLECOLE IDROFOBICHE;LIPOCALINE

Il programma riguarda la caratterizzazione a livello molecolare di una famiglia di proteine che hanno in comune la funzione di legare molecole lipofile e verra' condotto combinando metodologie che sono in grado di fornire informazioni strutturali molto dettagliate, quali la cristallografia a raggi X, tecniche spettroscopiche, in modo particolare NMR, la spettrometria di massa, tecniche elettroforetiche non convenzionali e la determinazione della sequenza aminoacidica. Le proteine prese in esame sono rappresentative di un numero molto limitato di folds differenti e, per due di questi, nell'elenco vi e' piu' di una proteina. Inoltre uno degli aspetti presi in esame riguarda il ruolo cruciale svolto da alcune delle proteine di questo gruppo nell'importante funzione di trasporto di vitamine nei vertebrati. Il nostro programma prevede lavoro sperimentale su due trasportatori di vitamine : la riboflavin-binding protein e il fattore intriseco, trasportatore della vitamina B12 (cobalamina).

Enti finanziatori:

Ministero dell'Istruzione dell'Università e della Ricerca
Finanziamento: assegnato e gestito dal Dipartimento
Programma: COFIN - Progetti di Ricerca di Interesse Nazionale

Partecipanti al progetto

Attività

Strutture