La famiglia delle proteine intracellulari che legano lipidi è correlata alla più nota delle lipocaline dalle quali si differenzia per la presenza di 10, anzichè 8, motivi a struttura beta nel fold a botte beta. E' stata determinata la struttura tridimensionale di diversi componenti di questa famiglia ed in particolare è stata studiata quella della fatty acid binding protein da fegato di ratto (FABP) che, a differenza delle altre, lega due molecole di acidi grassi anzichè una sola. Qualche anno fa abbiamo scoperto, purificato, cristallizzato e determinato la struttura ai raggi X di una proteina di questa famiglia che ha un valore di punto isoelettrico insolitamente elevato. E' stata denominata fatty acid binding protein (basica) da fegato di pollo. La presenza di una proteina analoga è stata dimostrata nel fegato di altri vertebrati ma finora non è stata riscontrata nei mammiferi. Sulla base di studi in soluzione e di dati cristallografici a risoluzione media da noi ottenuti (non pubblicati) si può ipotizzare che la proteina leghi solo una molecola di acido grasso per sito di legame. Recentemente abbiamo raccolto presso il sincrotrone Elettra a Trieste diversi set di dati completi ad alta risoluzione e a temperatura di 100 gradi Kelvin della apoproteina e di alcuni complessi di questa FABP con ligandi idrofobici. Lo scopo finale di questa ricerca è la caratterizzazione dettagliata del sito di legame della proteina mediante lo studio per diffrazione di raggi X dei suoi complessi con ligandi.
