Attività | Crediti | Periodo | Docenti | Orario |
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teoria | 5 | I sem. | Michael Assfalg | |
laboratorio | 1 | I sem. | Michael Assfalg |
Modulo:
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Questo corso fornisce un quadro di concetti scientifici e una panoramica dettagliata delle applicazioni delle tecniche di risonanza magnetica nucleare (NMR). Gli studenti imparano a conoscere una delle tecniche biofisiche più versatili nelle scienze della vita, sviluppando la capacità di comprendere i principi della spettroscopia in soluzione e stato solido e come tecnica di immagine. Attraverso la presentazione dei metodi e discussione di casi di studio, gli studenti acquisiscono le basi per gestire un ampio spettro di argomenti. Questi includono: determinare la struttura e la dinamica di piccole e grandi biomolecole, nonché dei loro addotti supramolecolari, valutare la qualità dei prodotti biotecnologici, studio degli stati fisiologici o patologici di biomolecole, monitoraggio delle perturbazioni ai profili metabolici e identificazione di biomarcatori di patologia, l'applicazione di imaging medico per la diagnosi della malattia.
Modulo:
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Principi fisici di base. Lo spettrometro NMR. L'esperimento 1D. Osservabili NMR. Rilassamento di spin. Correlazione eteronucleare. Spettri NMR multi-dimensionali.
Analisi di composti a basso peso molecolare. Parametri NMR comuni. Strategie di assegnazione. Scambio chimico. Banche dati spettrali.
NMR in metabolomica. Analisi di miscele complesse di metaboliti in fluidi biologici. Metodi di preparazione del campione. Identificazione di Metaboliti. Fingerprinting metabolico. Analisi statistica multivariata. Metodi di diffusione.
NMR di proteine. Strategie di marcatura isotopica. Valutazione della purezza del campione, folding, stato di aggregazione. Assegnazione delle risonanze. Mobilità delle proteine. Determinazione strutturale.
Studi di interazione. Interazioni di proteine con ligandi e proteine partner. Metodi di rilassamento e di trasferimento di saturazione. Mappatura dei chemical shift e relazione struttura-attività (SAR) mediante NMR.
NMR in cellula. Studio di biomolecole in ambienti fisiologici. Proprietà chimico-fisiche delle cellule. Effetti di affollamento e confinamento. Delivery intracellulare. Espressione della proteina ricombinante. Metodi di preparazione del campione. NMR in E. coli, oociti, cellule umane.
Solid-state NMR. Interazioni anisotropiche. Magic Angle Spinning. Applicazioni su proteine di membrana e fibrille.
La risonanza magnetica per immagine. Gradienti di campo magnetico e selezione delle slices. Tecniche di imaging di base. Contrasto in risonanza magnetica. MRI nelle cliniche. MRI molecolare.
Sono previste esercitazioni sulla analisi di spettri NMR di piccole molecole e proteine, metodi di trasformazione degli spettri, impostazione di spettri NMR, preparazione di campioni
Modulo:
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La valutazione sarà basata su una discussione orale degli argomenti previsti.
Titolo | Formato (Lingua, Dimensione, Data pubblicazione) |
10 NMR di proteine | pdf (it, 3681 KB, 27/10/14) |
11 Marcatura isotopica | pdf (it, 7423 KB, 29/10/14) |
12 Determinazione strutturale | pdf (it, 2999 KB, 29/10/14) |
13 Mobilità proteine | pdf (it, 4049 KB, 04/11/14) |
14 Proteina legante | pdf (it, 1394 KB, 05/11/14) |
15 Proteina Legante 2 | pdf (it, 2404 KB, 06/11/14) |
1 Materiale | pdf (it, 21 KB, 07/10/14) |
2 Basi fisiche | pdf (it, 391 KB, 07/10/14) |
3 Spostamento chimico | pdf (it, 1717 KB, 13/10/14) |
4 Accoppiamento scalare | pdf (it, 2560 KB, 13/10/14) |
5 Rilassamento | pdf (it, 2283 KB, 14/10/14) |
6 Strumentazione Pratica | pdf (it, 1243 KB, 15/10/14) |
7 Metabolomica | pdf (it, 7330 KB, 20/10/14) |
8 NMR 2D omonucleare | pdf (it, 2026 KB, 22/10/14) |
9 NMR 2D eteronucleare | pdf (it, 1364 KB, 22/10/14) |
DomandeTipo | docx (it, 25 KB, 15/01/15) |
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