Biochemistry (2005/2006)

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Teaching is organised as follows:
Unit Credits Academic sector Period Academic staff
Teoria 7 BIO/10-BIOCHEMISTRY 1° sem Paola Dominici
Laboratorio 2 BIO/10-BIOCHEMISTRY 1° sem Paola Dominici

Learning outcomes

Struttura e chimica delle molecole biologiche.
Cinetica delle reazioni catalizzate da enzimi, meccanismi della regolazione enzimatica e, di conseguenza, di quella dei processi metabolici. Rapporti termodinamici fondamentali necessari alla comprensione del metabolismo cellulare. Caratteristiche chimiche dell'ATP e di altre molecole biologiche che rendono tali sostanze efficaci trasportatori di energia. Natura unidirezionale delle vie metaboliche e ruolo stechiometrico svolto dall'ATP nel consentire processi vitali termodinamicamente sfavorevoli.
Vie metaboliche che regolano la sintesi e la degradazione delle molecole. Logica chimica del metabolismo intermedio. Somiglianze di base nel metabolismo che accomunano tutti gli organismi viventi e principi del metabolismo sui quali tali somiglianze si fondano.
Ruolo della trasmissione dell’informazione negli organismi, con accento particolare sui recenti dati riguardanti la complessa coreografia enzimatica della duplicazione del DNA.

Syllabus

Modulo: Laboratorio
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Determinazione del coefficiente di estinzione del NAD(P)H
Determinazione della concentrazione di proteine mediante reazioni colorimetriche
Determinazione dei parametri cinetici della fosfatasi acida
Saggio enzimatico accoppiato
Elettroforesi di proteine



Modulo: Teoria
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1. Le proprieta' che caratterizzano i sistemi viventi
Molecole biologiche: Gerarchia tra le molecole biologiche: le molecole semplici come unita' di strutture complesse

2. Acqua, pH ed equilibri ionici

3. Aminoacidi
Proprieta' acido-base degli aminoacidi. Attivita' ottica e stereochimica degli aminoacidi.

4. Le proteine: funzioni biologiche e struttura primaria
Legame peptidico. Architettura delle molecole proteiche
La struttura tridimensionale delle proteine:
La struttura secondaria:descrizione di eliche e foglietti ripiegati. I grafici di Ramachandran
Proteine globulari: struttura terziaria e diversita' funzionale
Modelli di ripiegamento. Fattori che determinano la struttura secondaria e terziaria Informazione e termodinamica del riegamento
Cenni di cinetica del ripiegamento : ruolo delle chaperonine.
Movimenti all'interno delle proteine globulari.
Struttura quaternaria delle proteine

5. Trasporto e deposito dell'ossigeno: il ruolo di emoglobina e mioglobina
Emoglobina: legame cooperativo e allosteria. Modelli per la transizione allosteria nell'emoglobina: il modello simmetrico e il modello sequenziale.Effettori eterotropici.
Evoluzione delle proteine.

6. Lipidi e membrane: Acidi grassi. Triacilgliceroli.
Membrane:Modello a mosaico fluido. Trasporto di membrana

7. La bioenergetica: Concetti termodinamici basilari.Energia, calore, lavoro.
Entropia ed energia libera. L'andamento di una reazione, la variazione di energia libera standard. Effetto del pH e della cancentrazione sulle energie libere standard.
Termodinamica dei processi irreversibili: la vita sulla via del non equilibrio. L'importanza dei processi accoppiati nei sistemi viventi.

8. ATP e composti ad alta energia: potenziale di trasferimento di gruppo. La carica energetica.

9. Gli enzimi: Potere catalitico, specificita' e regolazione.
Cinetica enzimatica: Energia libera di attivazione e azione dei catalizzatori.
L'equazione di Michaelis-Menten. Assunzione dello stato stazionario. I parametri cinetici. Numero di turnover. Metodi grafici lineari: vantaggio.Fattori che regolano la velocita' enzimatica.
Inibizione enzimatica: irreversibile e reversibile. Competitiva e non competitiva.
Cinetica delle reazioni che coinvolgono due substrati: Reazioni a spostamento singolo casuali, ordinate, a spostamento doppio.
Meccanismi di controllo dell'attivita' enzimatica.

10. Gli acidi nucleici : DNA ed RNA. Proprieta’ dei nucleotidi. Stabilita’ e formazione del legame fosfodiestere.
Replicazione del DNA. Enzimologia della replicazione :struttura/funzione delle DNA polimerasi. Fedelta’ di replicazione del DNA.


GENERAZIONE E CONSERVAZIONE DELL’ENERGIA METABOLICA

11.Il metabolismo.
Le vie metaboliche centrali e il metabolismo energetico. Esistenza di vie degradative e biosintetiche indipendenti. Le ossidazioni come fonte di energia metabolica. Principali meccanismi di controllo del metabolismo.

12. La glicolisi :Aspetti generali. L'importanza delle reazioni accoppiate nella glicolisi. reazioni della glicolisi.
I destini metabolici del NADH e del piruvato

13. Il ciclo degli acidi tricarbossilici: La fase di collegamento: la decarbossilazione ossidativa del piruvato.Le reazioni del ciclo.Il ciclo dei TCa come fonte di intermedi per le vie biosintetiche. Le reazioni anaplerotiche.

14. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: Potenziali di riduzione. I complessi della catena di trasporto degli elettroni.
L'approccio termodinamico all'ipotesi dell'accoppiamento chemioosmotico. ATP sintasi. I sistemi navetta per il trasporto di NADH citosolico nei mitocondri.

15. Gluconeogenesi, metabolismo del glicogeno e via dei pentosi fosfati.

16.La beta- ossidazione degli acidi grassi a numero di atomi di C pari, dispari; di acidi grassi mono- e poliinsaturi.

17. La biosintesi dei lipidi : Confronto tra vie di biosintesi e di degradazione. Le reazioni della biosintesi dei lipidi.

18. Metabolismo degli aminoacidi e ciclo dell'urea :
Aminoacidi : destino dello scheletro carbonioso e del gruppo aminico. Reazioni di transaminazione, deaminazione ossidativa e deaminazione non ossidativa. Ciclo dell'urea.

Assessment methods and criteria

Lo studente dovrà fare una relazione per ogni esercitazione di laboratorio, da presentare all’esame. L’esame sarà orale, e comprenderà, oltre alla trattazione di alcuni argomenti teorici, una domanda sui laboratori.

Studying